Echte Milchproteine, ohne Muh:
Bakterien ebnen Weg zur Labormilch

Forscher haben in E. coli-Bakterien erstmals das Milchprotein αs1-Casein in funktionsfähiger Form nachgebaut - inklusive jener chemischen Merkmale, die für Käseherstellung und Calciumbindung entscheidend sind. Vollwertige Labormilch rückt damit näher.

Erstmals geglückt: E. coli macht Labormilch möglich

Milch enthält viele wichtige Proteine - doch kein anderes prägt ihre Eigenschaften so stark wie die Caseine. Diese Eiweiße sorgen dafür, dass Milch weiß bleibt, dass sie zu Käse gerinnt oder sich in Pulverform stabil lagern lässt. Doch Caseine funktionieren nur, wenn sie im Körper der Kuh chemisch bearbeitet werden - durch sogenannte Phosphorylierung. Dabei werden winzige Phosphatgruppen an bestimmte Stellen des Proteins gehängt, vor allem an die Aminosäure Serin. Diese Stellen wirken wie kleine Magnete für Calcium-Ionen, was für die Bildung stabiler Milchstrukturen unverzichtbar ist.

Genau das war bisher das große Hindernis bei der Herstellung tierfreier Milch: Zwar können Bakterien wie E. coli viele Proteine herstellen - aber sie kennen diese spezifische Phosphorylierung nicht. In einer aktuellen Studie gelang es nun erstmals, diesen Schritt nachzubilden. Ein Team um Suvasini Balasubramanian und Peter Ruhdal Jensen (Technical University of Denmark, DTU) sowie Ivan Mijakovic (Chalmers University of Technology, Schweden) rüstete E. coli mit sogenannten Kinase-Enzymen aus - das sind Proteine, die gezielt Phosphatgruppen an andere Proteine anhängen. Die eingesetzten Kinase-Gene stammten aus dem Bodenbakterium Bacillus subtilis, das sich gut in E. coli integrieren lässt.


Die Ergebnisse zeigten: Zwei dieser Enzyme, PrkD und YabT, konnten das künstlich hergestellte αs1-Casein an fast allen erforderlichen Stellen phosphorylieren - fast identisch wie im Euter einer Kuh. Die so produzierten Eiweiße konnten Calcium binden, wurden in simulierten Verdauungssystemen - sozusagen im Labormagen - vollständig verdaut und blieben strukturell stabil. Das sind drei zentrale Eigenschaften für spätere Anwendungen in Lebensmitteln.

Moment mal - ich lese immer wieder von "Milch aus dem Labor". Was ist hier neu?
Als zweite Strategie setzten die Forscher auf eine sogenannte Phosphomimetik. Hierbei werden die normalerweise phosphorylierten Serin-Bausteine durch die chemisch verwandte Aminosäure Aspartat ersetzt. Auch sie trägt eine negative Ladung und kann Calcium ähnlich gut binden. Vorteil: Für diese Variante braucht es keine zusätzlichen Enzyme. In den Tests schnitt die phosphomimetische Version nahezu gleichwertig ab - sowohl bei der Calciumbindung als auch bei der Verdaulichkeit.

Alternative Milchforschung

Unterschiede zeigten sich vor allem bei der Struktur: Mithilfe von Fluoreszenzspektroskopie und dynamischer Lichtstreuung untersuchte das Team die räumliche Faltung der Proteine. Die phosphorylierten Varianten lagen in leicht unterschiedlichen räumlichen Anordnungen vor - also in etwas anderen Formen, die vermutlich die spätere Funktion in Milchprodukten beeinflussen. Für Käseherstellung etwa ist es wichtig, dass die Eiweiße Mizellen bilden - kleine, kugelförmige Strukturen aus mehreren Proteinen und Calciumphosphat. Ob das mit den neuen Varianten auch klappt, muss noch untersucht werden.

Die Autoren sehen darin einen Wendepunkt in der alternativen Milchforschung. Denn mit funktional phosphorylierten Caseinen rückt erstmals ein komplett tierfreier Milchersatz in greifbare Nähe, der sich ähnlich wie klassische Kuhmilch verarbeiten lässt - sei es zu Käse, Joghurt oder Sportnahrung.


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